![[PukiWiki]](image/title-logo.png "[PukiWiki]"){kind=logo}
#author("2023-06-21T20:24:38+09:00","","") #author("2023-06-21T20:24:47+09:00","","") [[Wikipathologica-KDP]] ***interleukine 2 receptor (interleukine2 receptor) [#y6a71b53] **interleukine 2 receptor (interleukine2 receptor) [#y6a71b53] #ref(IL2R.jpg,around,60%) IL-2Rは, α(CD25, TAC), β(CD122)およびγc(CD132)の3種類のサブユニットから構成されている。 これらのサブユニットの組み合わせによりIL2に対する親和性から以下の３種のレセプターを形成する。 --1. α鎖のみからなる低親和性レセプター --2. βγ, αβの組み合わせからなる中親和性レセプター --3. αβγの組み合わせからなる高親和性レセプター IL-2のシグナルはβγ二量体とαβγの三量体と結合したときのみ細胞内へ伝達される。&color(red){つまりβ, γサブユニットがないとIL-2受容体として機能しない};。 CCP: complement control protein 約60アミノ酸に4つのCysがあり1-3, 2-4間にSS結合がかかる。 JAKキナーゼのうち, &color(red){''JAK3はIL-2受容体γ鎖に会合し''};, その情報を伝える。このためJAK3阻害剤が免疫抑制剤として使えないか期待されている。 Treg(制御性T細胞)の2つの中心的免疫抑制機能メカニズムの一つに, ''IL-2と関連分子の制御''があげられる。(もう一つはCTLA-4の制御) #br #clear #br **CD25 [#mb10eaa5] ''CD25''は最初に発見された(内山卓先生,京都大学ウイルス研）''サイトカインレセプタ''で後に''IL-2レセプタのα鎖''であることが解明された. ''CCP''(complement control protein)は免疫グロブリンに似た構造で, 7つのβストランドとβターンよりなり((Norman D, et al. Three dimensional structure of a complement control protein module in solution. J Mol Biol 219:717-725, 1991)), 他のβ構造の蛋白との間に接着しやすい. CD25ではCCPの繰り返しが少ないことが特徴。CCPの後にはそれぞれ40アミノ酸の挿入部がありセリン/スレオニンに富み, Oグリコシル糖鎖も多く親水性接着もおこしやすい。 N側のCCP1(D1 domain)でIL-2に結合し, C側のCCP2(D2 domain)でIL-2Rのβ, γ鎖に結合すると推測されている。短い細胞内部分はリン酸化に関与するといわれる。 CD25には細胞外部分のみが切れた可溶性CD25(sCD25)があり, CD25の代謝が盛んなとき血清中に増加し臨床的に有用である。sIL-2R 正常細胞に発現はすくないが, &color(#e2041b){''活性化T, Bリンパ球に発現しIL-2を受け取りさらに増殖する''};。さらに&color(#e60033){活性化された単球, NK細胞, マクロファージ, 胸腺細胞, 骨髄幹細胞, オリゴデンドロサイト};にもみられるがこちらは従と考えられる。~ 制御性T細胞は CD4+, CD25+ &color(crimson){''ATL, EBV-infected B cell, Hodgkin cell, Crohn病浸潤リンパ球の50%以上, hairly cell leukemiaなど活性化された疾患のT,Bリンパ球に''};多く認められる。 ''CD122'' IL-15も結合しT細胞の増殖を引き起こす。
